Осаму Симомура

Краткая биография

Жизнь и работа

Осаму Симомура родился 27 августа 1928 года в Фукутияме, в префектуре Киото. Его школьные годы пришлись на войну: занятия постоянно прерывались, а подростком он был мобилизован на работу на авиационном предприятии неподалёку от Нагасаки. 9 августа 1945 года Симомура находился примерно в 15 километрах от города и пережил атомный взрыв. После войны продолжить образование было трудно, и только в 1948 году он поступил в фармацевтическое отделение Нагасакского медицинского колледжа, которое работало во временном кампусе после разрушения прежних зданий.

В Нагасаки Симомура заинтересовался химическим экспериментом, а затем получил возможность работать в лаборатории органического химика Ёсимасы Хираты в Нагойском университете. Там он занялся биолюминесценцией морского рачка Cypridina hilgendorfii. Перед ним стояла задача очистить и кристаллизовать крайне нестабильный люциферин — вещество, участвующее в образовании света. После многих месяцев работы Симомура получил кристаллы люциферина и продолжил исследование его структуры. Эти результаты привели к докторской степени по органической химии в 1960 году и приглашению в Принстонский университет к биологу Фрэнку Джонсону.

В 1961 году Симомура, Джонсон и их коллеги начали изучать свечение медузы Aequorea у побережья штата Вашингтон. Их первоначальной целью было найти вещество, непосредственно отвечающее за биолюминесценцию. Из экстрактов светящихся органов медузы Симомура выделил белок, который испускал синий свет при связывании ионов кальция. Этот белок получил название aequorin — экворин. Во время его очистки исследователь заметил ещё один белок, ярко флуоресцировавший зелёным светом. Так был выделен green fluorescent protein, GFP — зелёный флуоресцентный белок.

Эти два белка решали загадку цвета свечения медузы. Экворин сам по себе излучает синий свет, однако в организме энергия его возбуждённого состояния передаётся GFP, и итоговое свечение становится зелёным. Симомура продолжил разбирать химию этой системы и в 1979 году исследовал хромофор GFP — ту часть молекулы, которая определяет поглощение и испускание света, — и предложил его химическую структуру. Его работа была прежде всего фундаментальной: он стремился понять, как морские организмы создают свет, а не разработать готовый лабораторный маркер.

Практическая революция произошла позднее. В 1992 году Дуглас Прашер клонировал cDNA GFP, а в 1994 году Мартин Чалфи и его коллеги показали, что ген GFP можно экспрессировать в бактериях и в нематоде Caenorhabditis elegans и получить флуоресцирующий белок без дополнительной системы из медузы. Роджер Циен затем подробно исследовал механизм флуоресценции и создал варианты белка с изменёнными спектральными свойствами. Поэтому исторически важно разделять вклад: Симомура открыл, выделил и исследовал GFP; Прашер обеспечил его молекулярное клонирование; Чалфи продемонстрировал его возможности как генетической метки; Циен существенно расширил набор и свойства флуоресцентных белков.

Главное преимущество GFP оказалось в том, что его кодирует ген. Последовательность GFP можно объединить с геном интересующего белка, после чего клетка сама производит флуоресцентную конструкцию. Это позволяет видеть, где находится белок, когда он появляется, как перемещается внутри клетки и какие клетки включают определённые генетические программы. GFP и его производные стали стандартными инструментами клеточной и молекулярной биологии, биологии развития, нейронаук и исследований рака.

Симомура много лет работал в Принстоне, а затем в Marine Biological Laboratory в Вудс-Хоуле и одновременно в Бостонском университете. После выхода на пенсию он продолжал эксперименты в собственной небольшой Photoprotein Laboratory. В 2008 году Осаму Симомура разделил Нобелевскую премию по химии с Мартином Чалфи и Роджером Циеном за открытие и развитие зелёного флуоресцентного белка GFP. Его научная история стала одним из наиболее наглядных примеров того, как исследование природного явления без очевидного практического применения может десятилетия спустя дать биологии совершенно новый способ наблюдать процессы внутри живых клеток.